Hydrostatisch, thermisch, säure- und labinduzierte Casein- und Molkenprotein-Gele

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Die intermolekularen kovalenten und nicht-kovalenten Bindungen sind entscheidend für die Festigkeit und Elastizität von Milchproteinsystemen. Eine quantitative Analyse dieser Bindungen und das Verständnis der technologischen Einflüsse auf die Textur der Gele sind notwendig. In den Untersuchungen wurden Modell-Gele aus Casein-, Molkenprotein- und Milchkonzentraten durch Ultrahochdruckbehandlung, Erhitzen, Labzusatz und Direktsäuerung hergestellt. Verschiedene Eigenschaften wurden durch Variationen der Haltezeit bei der Gelbildung sowie der Caseinkonzentration und Proteinzusammensetzung erzeugt. Eine Methode zur semiquantitativen Bestimmung intermolekularer Bindungen wurde entwickelt. Die Festigkeit und Elastizität der Gele wurden durch Texturprofilanalyse und oszillatorische Rheologie bewertet. Es zeigte sich, dass in druck- und hitzeinduzierten Molkenprotein-Gelen kovalente Disulfidbindungen dominieren, während in lab- und säureinduzierten Casein-Gelen nicht-kovalente Bindungen wie Calciumbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen vorherrschen. Der Vergleich der dominierenden Bindungen und der Textureigenschaften verschiedener Geltypen verdeutlicht den Einfluss der Bindungen auf die Festigkeit und Elastizität der Gele. Gele mit kovalenten Disulfidbindungen waren elastischer als solche mit nicht-kovalenten Bindungen. Die ermittelten Zusammenhänge ermöglichen die gezielte Herstellung von Milchprotein-Gelen mit gewünschten sensorisc